Mutant Mammoth

"We have genetically retrieved, resurrected and performed detailed structure-function analyses on authentic woolly mammoth hemoglobin to reveal for the first time both the evolutionary origins and the structural underpinnings of a key adaptive physiochemical trait in an extinct species. Hemoglobin binds and carries O2; however, its ability to offload O2 to respiring cells is hampered at low temperatures, as heme deoxygenation is inherently endothermic (that is, hemoglobin-O2 affinity increases as temperature decreases). We identify amino acid substitutions with large phenotypic effect on the chimeric ß/d-globin subunit of mammoth hemoglobin that provide a unique solution to this problem and thereby minimize energetically costly heat loss. This biochemical specialization may have been involved in the exploitation of high-latitude environments by this African-derived elephantid lineage during the Pleistocene period. This powerful new approach to directly analyze the genetic and structural basis of physiological adaptations in an extinct species adds an important new dimension to the study of natural selection."

Grazie ad una mutazione genetica anche la fisiologia del mammut era adattata alle condizioni estreme di una glaciazione.

Kevin Campbell e colleghi presso l'Università di Manitoba a Winnipeg, hanno scoperto che in questa specie anche il trasporto di ossigeno nel sangue si era adattato alle basse temperature. I ricercatori hanno analizzato il DNA di un mammut lanoso (Mammuthus primigenius) di 43.000 anni fa e lo hanno confrontato con il materiale genetico di moderni elefanti.

Grazie a una mutazione nel gene che codifica la produzione di emoglobina, i globuli rossi con la proteina modificata potevano facilmente acquisire e rilasciare l’ossigeno necessario anche a basse temperature.
Nei proboscidati moderni e nella maggioranza dei vertebrati con l’abbassamento della temperatura corporea l´energia necessaria per rompere il legame molecolare tra l’emoglobina e l’ossigeno aumenta, rendendo difficile e costoso in termini energetici il rilascio dell’ossigeno al tessuto corporeo, che rischia l’asfissia, soprattutto nelle estremità che si raffreddano velocemente.

Con la diversa configurazione degli aminoacidi, l’emoglobina nel sangue del mammut tendeva a legarsi con meno forza all’ ossigeno e per questo l´energia necessaria per rilasciare l´ossigeno era minore. Il mammut era in grado di sfruttare meglio l’ossigeno anche a basse temperature, senza perdita di energia supplementare per il processo fisiologico descritto, un notevole vantaggio nell’ ambiente freddo di una glaciazione in corso.

BIBLIOGRAFIA:
CAMPBELL, K.L.; ROBERTS, J.E.E.; WATSON, L.N.; STETEFELD, J.; SLOAN, A.M.; SIGNORE, A.V.; HOWATT, J.W.; TAME, J.R.H.; ROHLAND, N.: SHEN, T-J.; AUSTIN, J.J.; HOFREITER, M; HO, C.; WEBER, R.E. & COOPER, A. (2010): Substitutions in woolly mammoth hemoglobin confer biochemical properties adaptive for cold tolerance. Nature Genetics. Published online 02 May 2010: doi:10.1038/ng.574

Immagine introduttiva: Copertina di "Tarzan at the Earth's Core", disegno Frank Frazetta.